פרוטאומיקה

פרוטאומיקה הוא תחום החוקר חלבונים בהיקף נרחב (large-scale) ובמיוחד מבנה ותפקוד של חלבונים. תחום זה הוא תחום בין-תחומי מתפתח החוקר את הרכב החלבונים בתא, מבנה ותבניות תפקוד של חלבונים.
חלבונים הם מרכיב חיוני באורגניזמים חיים והם האחראיים המרכזיים לתהליכים מטבוליים בתא. המונח פרוטאומיקה (אנ') נטבע לראשונה ב-1997, באנלוגיה למונח גנומיקה החוקרת את הגנים. המונח פרוטאום (אנ') שנטבע לראשונה ב-1994 על ידי הגנטיקאי האוסטרלי מארק וילקינס (אנ'), כצימוד של שני המונחים protein והמונח מיוונית עתיקה-ome שפירושו מכלול, המתאר את מכלול החלבונים בתא, במערכת או באורגניזם ואת השינויים החלים בחלבונים אלו.. הפרוטאום עשוי להשתנות עם הזמן, בעקבות התנאים שבהם שרוי התא ובעקבות גירויים שונים. הוא ייסד את המעבדה הייעודית הראשונה לפרוטאומיקה בשנת 1995.[1][2][3]
התפתחות מדע הפרוטאומיקה
[עריכת קוד מקור | עריכה]פרוטאומיקה היא שטח מחקר שהתפתח אחר מדע הגנומיקה וטכנולוגיות הטרנסקריפטומיקה (אנ') במסגרת חקר המערכות הביולוגיות. הפרוטאומיקה מורכבת יותר מהגנומיקה, שכן הגנום של כל אורגניזם יחסית קבוע, ואילו הפרוטאום משתנה מתא לתא ומעת לעת כתוצאה מגירויים שונים..המחקרים הראשונים של חלבונים שניתן להתייחס אליהם כאל פרוטאומיקה החלו ב-1974, לאחר הצגת הג'ל הדו-ממדי ומיפוי החלבונים שהופקו מהחיידק Escherichia coli.[4]
בעבר מקובל היה לזהות תופעות ביולוגיות באמצעות ניתוח mRNA, אולם התברר כי אין מתאם בין ה-mRNA להרכב החלבוני של התא בגלל מספר סיבות: ה-mRNA לא תמיד מתורגם לחלבון, וכן כמות ה-mRNA המתורגם לחלבון תלוי בגן ובמצב הפיזיולוגי של התא. מדע הפרוטאומיקה מאפשרת לאשר את ההימצאות של חלבון בתא ומאפשרת לאמוד את כמות החלבון בו.
שינויים לאחר תרגום
[עריכת קוד מקור | עריכה]חלבונים רבים עוברים עיבודים שונים אחרי התרגום. רבים מהם בעלי חשיבות לאופן התפקוד של החלבון. דוגמאות בולטות למודיפיקציות של חלבונים בתא הן: זרחון, אוביקוויטיזציה, מתילציה, אצטילציה, גליקוזילציה וחמצון.
זרחון
[עריכת קוד מקור | עריכה]שינוי אחד כזה הוא זרחון, שקורה לאנזימים ולחלבונים מבניים רבים בתהליך איתות התא . הוספה של פוספט לחומצות אמינו מסוימות, לרוב סרין ותריונין [5] המתווכות על ידי האנזימים סרין-תרונין קינאזות, או לעתים רחוקות יותר טירוזין המתווך על ידי האנזים טירוזין קינאזות, גורמת לחלבון להפוך למטרה לקישור או אינטראקציה עם קבוצה ברורה של חלבונים אחרים. [6] מכיוון שזרחון חלבון הוא אחד משינויי החלבון הנחקרים ביותר, מחקרים רבים בשטח פרוטאומיקה מכוונים לקביעת קבוצת החלבונים המזרחנים בתא מסוים או בסוג רקמה מסוים בתנאים מסוימים המצביע על מסלולי האיתות שעשויים להיות פעילים באותו מקרה.
אובוקוויטיזציה
[עריכת קוד מקור | עריכה]Ubiquitin הוא חלבון קטן שעשוי להיות מוצמד למצעי חלבון מסוימים על ידי אנזימים הנקראים E3 ubiquitin ligases . קביעה אילו חלבונים הם poly-ubiquitinated עוזר להבין כיצד מסלולי חלבון מווסתים. זהו, אם כן, מחקר "פרוטאומי" לגיטימי נוסף. באופן דומה, ברגע שחוקר קובע אילו מצעים נמצאים בכל ליגאז, קביעת קבוצת הליגאזות המתבטאת בסוג תא מסוים עוזרת.
שגיאות פרמטריות בתבנית:מקור
שימוש בפרמטרים מיושנים [ תאריך ] [דרוש מקור][ צריך ציטוט ]
ראו גם
[עריכת קוד מקור | עריכה]- SILAC – שיטה לניתוח חלבונים
קישורים חיצוניים
[עריכת קוד מקור | עריכה]הערות שוליים
[עריכת קוד מקור | עריכה]- ^ Swinbanks D (בדצמבר 1995). "Government backs proteome proposal". Nature. 378 (6558): 653. Bibcode:1995Natur.378..653S. doi:10.1038/378653a0. PMID 7501000.
{{cite journal}}
: (עזרה) - ^ "APAF - The Australian Proteome Analysis Facility". www.proteome.org.au (באנגלית). New South Wales, Australia: Macquarie University. נבדק ב-2017-02-06.
- ^ Wasinger VC, Cordwell SJ, Cerpa-Poljak A, Yan JX, Gooley AA, Wilkins MR, et al. (ביולי 1995). "Progress with gene-product mapping of the Mollicutes: Mycoplasma genitalium". Electrophoresis. 16 (7): 1090–1094. doi:10.1002/elps.11501601185. PMID 7498152.
{{cite journal}}
: (עזרה) - ^ Wittmann, H. G. (1974-01-01), "[48] Two-dimensional polyacrylamide gel electrophoresis for separation of ribosomal proteins", Methods in Enzymology, Nucleic Acids and Protein Synthesis Part F, Academic Press, 30: 497–505, doi:10.1016/0076-6879(74)30050-x, ISBN 978-0-12-181893-7, PMID 4212493, נבדק ב-2024-08-28
- ^ Olsen JV, Blagoev B, Gnad F, Macek B, Kumar C, Mortensen P, Mann M (בנובמבר 2006). "Global, in vivo, and site-specific phosphorylation dynamics in signaling networks". Cell. 127 (3): 635–648. doi:10.1016/j.cell.2006.09.026. PMID 17081983.
{{cite journal}}
: (עזרה) - ^ Philip Cohen, The origins of protein phosphorylation, Nature Cell Biology 4, 2002-05, עמ' E127–E130 doi: 10.1038/ncb0502-e127